Generalidades y química de las proteínas

Generalidades y química de las proteínas

Mayo 25, 2021

Generalidades y química de las proteínas

Mayo 24,2021

Carrillo Remache Ivan Andrés

Introducción 

Estructura química de aminoácidos, péptidos y proteínas.

Como bien sabemos que las proteínas son parte del grupo de macronutrientes esenciales donde se encuentran las grasas e hidratos de carbono. 

Nuestro organismo necesita proteínas de los alimentos que ingerimos para fortalecer y mantener los huesos, los músculos y la piel. Las proteínas de la carne y otros productos animales son proteínas completas, es decir, suministran todos los aminoácidos que el cuerpo no puede producir por sí mismo.

• Su ingesta permite el desarrollo y cumplimiento óptimo de las funciones corporales.

• Fortalecer los huesos, músculos y tejidos.

• Reparar diversos tejidos. 

• Normalizan la función y actividades celulares.

• Formar hemoglobina, respuesta inmune.

Una vez sabemos de forma general como esta estructurada una proteína vamos a centrarnos en su unidad fundamental, el aminoácido. 

Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas que contienen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH 2 ). El grupo carboxilo es ácido débil, mientras que el grupo amino es básico débil. 

Todas las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos, aunque se conocen muchos más aminoácidos, que no forman parte de las proteínas. Algunas proteínas contienen otras moléculas que no pertenecen a ese conjunto de 20 aminoácidos, y que en muchas ocasiones son aminoácidos modificados durante la formación de la proteína.

Los péptidos y las proteínas se forman por la unión de aminoácidos, mediante un enlace llamado enlace peptídico.

La característica principal de este enlace radica en que no permite el giro de los elementos unidos por él, por lo que es un enlace rígido. La rigidez de este enlace se debe a que los electrones del doble enlace, que posee el carbono del grupo carboxilo con el oxígeno, se moviliza hacia la unión entre el carbono carboxilo y el nitrógeno del grupo amina.

Aminoácidos

Se han identificado 20 ∞ -aminoácidos en el código genético, clasificándolos por:

Estructura 

•  Alifáticos 
• Aromáticos 
•  Cíclicos 
• Cadenas laterales con hidroxilo y azufre 
•  Básicos 
• Aminoácidos y sus amidas

Comportamiento químico 

• Hidrófilos (solubles en agua) 
• Hidrofóbicos (insolubles en agua)

Aminoácidos alifáticos

 Los aminoácidos alifáticos tienen carácter hidrofóbico, tanto más marcado cuanto mayor es la longitud de la cadena, muy poco reactivos y altamente hidrofóbicos (Apolares).

Aminoácidos aromáticos

Un aminoácido aromático es un aminoácido que incluye un anillo aromático o bencénico. Entre los 20 aminoácidos estándar, los siguientes son aromáticos: fenilalanina, triptófano, tirosina e histidina.

Aminoácidos ácidos

Presentan un grupo carboxilo ( 𝐶𝑂𝑂− ) en la cadena lateral y poseen carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende hidrogeniones. Dos componentes de este grupo son el ácido aspártico y el ácido glutámico.

Aminoácidos cíclicos

Posee una cadena lateral alifática hidrofóbica, se forma en el organismo a partir del acido glutámico.  La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y los huesos.

Aminoácidos básicos

Son aquellos que contienen algún grupo amino (𝑁𝐻3 +) en la cadena lateral que, debidos a su carácter básico, puede tomar hidrogeniones del medio, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva. Pertenecen a este grupo la argina, histidina y lisina.

Aminoácidos neutros 

Son aquellos cuya cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino, y por lo tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Por su carga neutra son hidrófilos, favoreciendo su solubilidad. • Forman puentes de hidrogeno con (OH-S). Los neutros polares son: Serina, Treonina, Metionina, Cisteína, Asparagina, Glutamina. 

Desnaturalización de proteínas 

La conformación tridimensional de una proteína es esencial para su función. las interacciones que mantiene la estructura tridimensional de las proteínas son débiles, las cuales pueden romperse fácilmente por acción del calor, sustancias químicas o por fuerzas mecánicas.

 

Proceso mecánico

Procesos térmicos

El calentamiento es el más común de los agentes físicos desnaturalizantes de las proteínas. La desnaturalización por calor de una proteína globular soluble puede provocar la pérdida de la solubilidad.

Procesos químicos

Desnaturalización de una proteína. Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación química) y así el característico plegamiento de su estructura.